Menj vissza   Tozo közösség > Hír > Táplálkozás - Táplálékkiegészítés
Regisztráció Blogok Súgó Tagjaink Mai üzenetek Keresés Mai üzenetek Jelöld a fórumokat olvasottnak

   Szerző

ToZo
XtraAdmin
Hírek: 400
Összes olvasása
   Hír Kategóriák
   Felhasználói Menü
   Egyik energia tartalékunk a glikogén
Az izom összehúzódáshoz szükséges energiát közvetlenül az adenozin trifoszfát, amelyet általában csak ATP betűszóval jelölnek, biztosítja.
   Teljes cikk / hír
Ez a vegyület igen nagyszámú folyamatban vesz részt. Amikor energiát ad át akkor, legtöbbször, adenozin-difoszfáttá (ADP) alakul.
Az ATP egy része a vérárammal szövetekbe kerülő cukorból – glükózból- keletkezik. Egészséges emberek vérében a glükóz koncentrációja igen jó szabályozott módon viszonylag szűk határokon belül változik. Étkezések után emelkedik, majd csökken. Az étkezések közötti hosszabb időközökben többféle folyamat biztosítja a megfelelő glükóz szintet. Ezek között jelentős a hat szénatomos glükóz molekulák szintézise három szénatomot tartalmazó molekulákból, valamint a szervezetben szénhidrát tartalékot képező glikogén molekulák lebontása.
A glikogén főleg az izmokban és a májban található glükóz molekulák összekapcsolódásával létrejött óriás molekula. A vázizmokban található glikogén molekulákban mintegy 50000 glükóz molekula kapcsolódik egymáshoz. A májban található glikogén molekulák ennél ezerszer nagyobbak. A glikogén vízben nem oldódik. Ez igen előnyös tulajdonság, abból a szempontból, hogy így nem kell az ozmózis nyomás problémájával számolni. Ugyanis, ha a sejtekben a glikogének megfelelő mennyiségben glükóz lenne jelen, az ozmózis nyomás következtében víznek kellene a sejtekbe beáramlani, a sejt óriásira duzzadna, és a sejthártyák elszakadhatnának.
A glikogén molekulák szerkezete igen érdekes. A glükóz egységekből felépülő molekulák olyan hosszú láncot alkotnak, amelyeken elágazások is vannak. Ennek következtében egy-egy molekulának nem csupán két vége van, hanem 70-100, vagy ennél is több.
Mi történik, gyors futás során? Az izmokban levő ATP a maximális erőkifejtéshez szükséges energiát, csak 5-6 másodpercig képes biztosítani. Az ADP-vá alakult ATP regenerálódhat a jelenlevő keratin foszfát felhasználásával. A kreatin foszfátban tárolt energia készet további 10-15 másodpercre elegendő. Ezután a glükóz tejsavvá alakulása adja a szükséges energiát. További erőkifejtéshez azonban a rendelkezésre álló glükóz is kevés. Ekkor kezdődik a glikogén lebontása. A foszforiláz név arra utal, hogy a folyamat eredményeként, a glikogénből a glukóz-1-foszfát energia befektetés nélkül keletkezik. Az izomsejteket a glukóz-1-foszfát nem képes elhagyni, így biztosított a helyben történő felhasználása. A májban más a helyzet. Ott vannak olyan enzimek, amelyek képesek katalizálni a glukóz-1-foszfát szabad glükózzá alakulását, és a keletkező glükóz elhagyhatja a májat, és a vérárammal eljuthat azokba a szervekbe, amelyekben szükség van rá.
A foszforiláz a glikogén molekulán a „glikogén szemcséken” található. Rossz rágondolni, hogy mi lenne, akkor, ha állandóan aktív formában lenne jelen, és folyamatosan működve bontaná a glikogént, ha kell, ha nem. Eljátszhatunk azzal a gondolattal is, mi lenn, ha nem lenne jelen a bontó enzim, és csak akkor termelődne, amikor szükség van rá.
Ilyen típusú szabályozás nem ritka élő szervezetekben, azonban ez esetben igen nagy baj lenne. Hiszen egy enzim szintézise, a megfelelő helyre vándorlása, még ha néha meglepően gyors folyamatnak is látszik, idő igényes. Némely élethelyzetben, pl. amikor egy őzike a farkas elől fut az idő nem pénz, hanem élet, hiszen vagy a farkas hal éhen vagy az őz nem éli túl, ha utoléri a farkas. Ebből a szempontból egyértelműen jó, ha az enzim készenlétben van nem aktív, de gyorsan aktiválható, amikor szükség van rá.
Az emlősök szervezetében az enzim jelen van inaktív formában, és ezt foszforiláz b-nek nevezik, míg az aktív formát foszforiláz a-nak.
Az utóbbi évtizedekben felderítették az enzim aktiválódása során lejátszódó folyamatok jelentős részét, amelyek vázlatosan a következő módon foglalhatók össze. A foszforiláz b átalakulása foszforiláz a-vá hormon (a viszonylag egyszerű szerves vegyület, az adrenalin – másik ismert nevén, az epinefrin, - vagy a fehérje jellegű glukagon megkötődik a sejthártya külső felszínén, a receptoron. Ennek következtében aktiválódik egy enzim, az adenilát cikláz, amely elősegíti a ciklikus adenozin monofoszfát keletkezését ATP-ból. Ez a molekula a küldönc szerepét játssza, és eljut egy másik enzimhez az inaktív formában jelenlevő négy fehérje láncból álló protein kinázhoz. A ciklikus adenozin monofoszfát kötődik az egyik alegységhez, és ennek következtében szabaddá válik két olyan fehérje molekula (azaz kialakul az aktív protein kináz), amely képes az ATP-ban rejtett energia és egy foszfát csoport átvitelét elősegíteni egy ugyancsak inaktív formában jelenlevő foszforiláz kináz nevű enzimre. (a „kináz” névvel olyan enzimeket illetnek, amelyek képesek foszfát csoportot átvinni.) Az inaktív formában jelenlevő foszforiláz b a foszforiláz kináz hatására felvesz két foszfát csoportot és ezzel aktívvá, azaz „ foszforiláz a „-vá, alakul. Az „a” az aktív szóra utal. A foszforiláz képes arra, hogy a glikogén lánc végéről leválasszon glükóz foszfát molekulát, azaz, képes katalizálnia glükóz keletkezését glikogénből.
Bizonyára felmerül a kérdés, miért jó ez a soklépéses aktiválás? Erre ma már ismerünk magyarázatot. Egyszerűség kedvéért tételezzük fel, hogy egy molekula aktív protein kináz képes aktiválni 10 molekula foszforiláz kinázt, és azt, hogy egy foszforiláz kináz molekula hatására 10 foszforiláz b alakul át az aktív formává. Ez azt jelenti, hogy egy molekula protein kináz aktiválása következtében 100 glikogént bontó enzim molekula válik aktívvá. Meg kell jegyezni, hogy a tízes számot csak egyszerűség kedvéért említem a valóságban feltételezhetően ennél nagyobb számú molekula aktiválása, történhet egy-egy lépésben. Mivel tudjuk, hogy a gyors mozgás feltétele a gyors glükóz mozgósítás, így érthető a több lépésben sokszorozott aktiválás.
A glikogén szintézise is a glikogén szemcséken történik. Egy enzim a glikogén szintáz a glukóz aktivált formájának tekinthető uridin difoszfát glükózból képes a glukóz részt a glikogén szabad láncvégeihez hozzákötni. Bizonyára nem meglepő az a tény, hogy ez az enzim sem aktív formában van jelen a glikogén szemcséken, hanem csak akkor aktiválódik, amikor szükség van rá. Két formája van. Az egyik a glikogén szintáz D. a „D” az angol dependent (függő) szóból származik, és arra utal, hogy ennek a formának az aktivitása jelentős mértékben függ a jelenlevő glukóz-6-foszfát mennyiségétől, azaz csak akkor képes a glikogén szintézis érdekében működni, ha sejtben nagy a glukóz koncentrációja. Ha sok a glukóz célszerű azt glikogénként raktározni.
Ismert a glikogén szintáznak egy másik formája is. Ezt glikogén szintáz I névvel illették (az angol independent (független) szóra utalva), tekintettel arra, hogy aktivitása nem függ a glukóz-6-foszfát koncentrációjától.
A glikogén szintáz D az enzim foszforilált alakja. Ahhoz, hogy az aktívabb glikogén szintáz I-vé alakuljon, az szükséges, hogy egy enzim által katalizált reakcióban, elveszítse a foszfát észter csoportjait. Amikor nincs lehetőség, vagy szükség a glikogén szintézisre, akkor a glikogén szintáz ismét foszforilálódik és ezzel a kevésbé aktív D módosulattá alakul. A foszfor csoport átvitelét egy olyan enzim segíti elő, amelyet glikogén szintáz foszforiláznak neveztek el. Megállapították, hogy ez az enzim is két formában létezik. A glikogén szintázra akkor tud foszfát csoportokat rávinni, ha önmaga nem foszforilált állapotban van jelen. A további vizsgálatok igen érdekes eredményt hoztak. Megállapították, hogy a glikogén lebontás tanulmányozása során megismert foszforiláz kináz és a glikogén szintáz kináz ugyanannak a fehérjének a foszforilált, illetve nem foszforilált változata. Amennyiben a foszforilált forma van jelen a glikogén lebontását, azaz a glukóz felszabadulást elősegítő enzimek aktiválódnak. Ellenkező esetben a glikogén szintézis kerül előtérbe és a lebontást végző enzimek inaktiválódnak. Természetesen a foszfor csoportok eltávolítását katalizáló enzimek, a fehérjékre specifikus foszfatázok aktivitása is a foszforilációval összehangolt szabályozott módon történik.
A glikogénben található láncok elágazásának előnyéről már volt szó. A szintézis során egy másik enzim segítségével, amint csak erre lehetőség nyílik 6-7 glukóz egységből álló molekulaszakaszból lánc elágazás alakul ki.
Ahogy ez a tudományos kutatásban lenni szokott a további vizsgálatok feltárták, hogy az említett folyamatok mellett még nagyon sok más részfolyamat is finomítja a szabályozás rendszerét.
Befejezésül érdemes megemlíteni, hogy az izomban a lebontás maximális sebessége kb. 300-szor nagyobb, mint a szintézisé, ami nyilvánvalóan azért érdekes, mert a nagy erőkifejtést igénylő tevékenységek során az energiát biztosító glükózra sürgősen szükség van. A lebontott glikogén pótlására több idő van. Kemény tréning után fogyasztott szénhidrát dús táplálékkal a glikogén raktárak jól feltölthetők.
   szerző:: tozo, at: 2008/03/23

tozo.hu © 2007 by Tozo.hu



Minden időpont GMT +2 alapján jelenik meg. A pontos idő 17:16.